Clonación en la ciencia no ficción

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Cuando se habla de la clonación hay quien se lleva las manos a la cabeza. La psicosis comienza con los problemas éticos que ello parece conllevar: “¿Es que no has aprendido nada de los Simpson? ¡Tantos Homers serían un peligro!” o “¿Estas a favor de que acabemos todos rubios con los ojos azules? ¡Indignante!”. Y es que “Los niños del Brasil” han hecho mucho daño.

TEXTO POR JAVIER FERNÁNDEZ DÍAZ
ILUSTRADO POR CRISTINA ESCANDÓN
ARTÍCULOS
CLONACIÓN | INSULINA | MEDICINA
29 de Diciembre de 2014

Ficción aparte, conviene aclarar que la clonación es -en realidad- una herramienta utilizada a diario y que va mucho más allá de los tópicos mostrados en la ficción.

Si Wikipedia, el recurso que a menudo usamos para informarnos, define la clonación como “copia idéntica de un organismo a partir de su ADN”, entonces empezamos mal, porque en su forma más cotidiana, la clonación es una herramienta que ha permitido grandes avances en el campo de la biotecnología, siendo el recurso más utilizado para la obtención masiva de copias de genes y proteínas. ¿Y esto en qué se traduce? -os preguntareis, hábiles lectores-. Pues bien, uno de los ejemplos que mejor lo explican es la insulina sintética.

La insulina es una proteína producida en el páncreas, cuya misión es promover la absorción de la glucosa de la sangre hacia los tejidos y la absorción de grasas. Esto, dicho sea de paso, en el afortunado caso de que no seamos diabéticos.

La clonación es una herramienta que ha permitido grandes avances en el campo de la biotecnología, siendo el recurso más utilizado para la obtención masiva de copias de genes y proteínas

La diabetes engloba ciertas afecciones caracterizadas básicamente por provocar altos niveles de glucosa en la sangre. Hay dos tipos de diabetes, la ocasionada porque el páncreas no es capaz de producir suficiente insulina (diabetes tipo 1) o la ocasionada porque la insulina que se produce no puede llevar a cabo su función debido a que el organismo se ha “insensibilizado” y su presencia no promueve una respuesta adecuada (diabetes tipo 2).

La diabetes afecta a millones de personas y no tiene cura. Si bien es cierto, en el caso de la diabetes de tipo 2, comúnmente diagnosticada en sujetos con una dieta excesiva en azúcares y una baja actividad física, existen recomendaciones enfocadas a su prevención y en el caso de la diabetes de tipo 1, existe un tratamiento.

Inicialmente, a los pacientes que no producían suficiente insulina se les administraba su equivalente de origen animal. Esta insulina animal, aunque semejante, difiere ligeramente en estructura de la humana, lo que implica que su actividad es menos eficiente en nuestra especie y, por tanto, se necesita mucha más insulina animal que humana para producir la misma respuesta. En este caso, lo verdaderamente deseable era el uso de insulina humana, y aquí es donde la clonación vino al rescate.

La insulina producida hoy en día para el tratamiento de la diabetes, totalmente humana, es producida en… ¡bacterias! Concretamente en Escherichia coli, esa misma que todos tenemos en nuestros intestinos y que en algunos viajes puede hacernos pasar malos ratos (el conocido mal del viajero). Aunque suene raro, habéis leído bien; aunque sea producida en bacterias, es insulina totalmente humana, idéntica en estructura y función a la que sintetiza nuestro propio organismo. Es lo que se conoce como insulina recombinante. Pero, ¿Cómo se hizo posible?

Para poder realizar algo así es clave el conocimiento científico obtenido gracias a la investigación. La descripción de la secuencia de aminoácidos de la proteína original resultó la clave para poder clonarla y sintetizarla. Gran parte de ese conocimiento se debe a Frederick Sanger, galardonado en dos ocasiones con el premio Nobel de química, que dilucidó el orden exacto de los aminoácidos en dicha secuencia, responsable de la estructura y función de la proteína. Las investigaciones de Sanger revelaron que la insulina es una molécula integrada por dos cadenas de 51 aminoácidos en total, la misma longitud que la insulina porcina pero con un único cambio. Esa simple diferencia es suficiente para una disminución en la eficacia (¡para que luego nos quejemos cuando no podemos jugar a los juegos de la PS2 en la PS3!).

La insulina producida hoy en día para el tratamiento de la diabetes, totalmente humana, es producida en… ¡bacterias!

Para clonar la insulina, lo que se hace en el laboratorio es “copiar” el gen humano que contiene las instrucciones de la secuencia (que se sintetiza tras unos procesos denominados transcripción y traducción). Este gen se inserta en un fragmento de ADN circular (curioso, ¡eh!) denominado plásmido, y éste, a su vez, se introduce en las bacterias. Estas Escherichia coli, que han sido transformadas, obedecen las instrucciones del plásmido y sintetizan cierta cantidad de insulina. Si tenemos en cuenta que todas las bacterias que se formen en esa colonia heredarán el plásmido con el gen de la insulina humana, seguirán produciendo esta proteína a gran escala. De este modo, gracias a la clonación podemos producir una proteína que mejora la calidad de vida de millones de personas que sufren diabetes.

El caso de la insulina es solo es un ejemplo sencillo de como la clonación ha mejorado nuestras vidas. Sin embargo, aunque explicado de esta manera podría parecer que es sencillo clonar cualquier fragmento de ácido nucleico y de aquí a clonar a Hitler hay un paso, nada más lejos de la realidad. Hemos de aclarar que existen limitaciones técnicas (no sólo éticas y morales) que impiden clonar cualquier molécula que deseemos. Por ejemplo, si la proteína que se quiere clonar resultase tóxica para las bacterias o impidiese el metabolismo normal de las mismas, no sería viable a través de este mecanismo. Sin embargo, debido a que la insulina es una proteína que no requiere ningún procesamiento especial, incluso organismos de metabolismo sencillo, como las bacterias, pueden producirla. En el caso de moléculas que, una vez sintetizadas, requieren modificaciones más complejas para ser funcionales, el sistema usado para sintetizar insulina en Escherichia coli no resultaría válido, pues las bacterias carecen de esos mecanismos.

La insulina es el primer caso de proteína producida por ingeniería genética aprobada para uso en humanos. Esto ocurrió en 1982, que no solo fue el mundial de Naranjito, y es una clonación aceptada mundialmente, de las que no levantan ampollas como las mostradas en las películas de ciencia ficción.

Por tanto, la próxima vez que alguien decida hablar de clones y de jugar a ser dioses, pensad que la clonación de organismos complejos es la faceta menos explotada en la vida real y que -por el contrario- la clonación de genes y proteínas que permite numerosas investigaciones y mejorar la calidad de vida de millones de personas es una realidad cotidiana.

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